二级结构通常指的是生物大分子（如蛋白质、核酸等）在分子水平上的结构层次。在蛋白质中，二级结构主要包括α-螺旋和β-折叠两种形式。
要维持蛋白质的二级结构，需要以下几种力学：
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1. 氢键：这是维持α-螺旋和β-折叠结构的主要力学。在α-螺旋中，肽链上的氨基酸残基通过氢键相互连接，形成螺旋状结构；在β-折叠中，相邻肽链之间通过氢键连接，形成片状结构。
2. 范德华力：这种力在蛋白质二级结构的稳定性中也起着重要作用。范德华力是由于分子间电子云的瞬时重叠而产生的吸引力。
3. 疏水作用：蛋白质二级结构中的非极性氨基酸残基倾向于聚集在一起，远离水分子，从而降低系统的自由能。这种疏水作用有助于稳定蛋白质的二级结构。
4. 盐桥：在蛋白质二级结构中，带正电荷和负电荷的氨基酸残基可以形成盐桥，增强结构的稳定性。
5. 二面角：蛋白质二级结构中的氨基酸残基通过肽键连接，二面角（即肽键的扭转角度）对于维持α-螺旋和β-折叠结构至关重要。
这些力学共同作用，使得蛋白质的二级结构在生理条件下保持稳定，从而保证蛋白质功能的正常发挥。
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